Macrolide là một họ polyketide thu được từ tự nhiên, một trong số chúng có khả năng kháng khuẩn và chống nấm được sử dụng trong dược phẩm và kháng sinh. Các kháng sinh này ức chế quá trình tổng hợp protein bằng cách bám vào đường hầm thoát cho peptide được tổng hợp (NPET) tại vị trí gần với trung tâm peptidyl transferase (PTC) trong ribosome. Các macrolide được cho là làm ngừng quá trình tổng hợp protein của tế bào thông qua việc chặn đứng giai đoạn đầu của quá trình dịch mã. Các nghiên cứu thực nghiệm chứng minh rằng  macrolide, mặc dù làm hẹp đáng kể NPET vẫn để lại khoảng không gian đủ rộng cho quá trình tổng hợp protein. Tác dụng của macrolide phụ thuộc vào chuỗi polypeptide được tổng hợp theo cách mà đầu N của các chuỗi polypeptide quyết định khả năng bị dừng hay tiếp tục tổng hợp khi macrolide bám vào NPET. Phát hiện từ các thí nghiệm in vivo cho thấy nhiều chuỗi polypeptide tiếp tục được dịch mã và tổng hợp kể cả với nồng độ kháng sinh cao ở NPET. Mặc dù quá trình tổng hợp protein đóng vai trò tối quan trọng đối với các tổ chức sống, cơ chế phân tử đứng đằng sau ảnh hưởng của macrolide lên sự dịch mã protein trong ribosome vẫn còn là bí ẩn, tại sao macrolide cho phép một số chuỗi polypeptide đi qua đường hầm thoát trong khi số khác không thể? Do đó, một trong những mục tiêu chính của chúng tôi là giải quyết vấn đề này bằng phương pháp mô phỏng động lực học phân tử (MD). Chúng tôi tập trung vào cơ chế tương tác phân tử giữa macrolide Erythromycin (ERY) và các peptide Ermcl, H-NS. Ermcl được biết là không thể tổng hợp khi có mặt ERY, trong khi đó, H-NS vẫn được tổng hợp kể cả khi ERY đang bám vào NPET. Tương tác giữa bản thân ribosome và các peptide này cũng sẽ được khảo sát.